BCHN213

Published on Slideshow
Static slideshow
Download PDF version
Download PDF version
Embed video
Share video
Ask about this video

Scene 1 (0s)

BCHN213. Leereenheid 9.1 Proteïene: Sekondêre struktuur.

Scene 2 (6s)

Inhoud Kragte wat sekondêre struktuur in stand hou Definisie van sekondêre struktuur Kriteria van Linus Pauling Sekondêre strukture α- heliks β -plaat strukture (paralelle en anti-paralelle) β- draai strukture Ramachandran diagram Samestelling van spinnekop se draad.

Scene 3 (39s)

Hoekom maak die sel proteïene ? Why does the cell make proteins?.

Scene 4 (1m 44s)

Proteïen struktuur Protein folding. Primêre proteïenstruktuur – kovalente bindings Hoër vlakke van proteïenstruktuur ( soos sekondêre struktuur ) – swak nie-kovalente interaksies : 1) Waterstof bindings 2) Hidrofobiese interaksies 3) Ioniese interaksies 4) Van der Waals kragte.

Scene 5 (2m 45s)

δ - δ + δ + δ -. Tussen komponente van peptied rugraat Tussen aminosuur syketting en waterige oplossing.

Scene 6 (4m 53s)

Meer interaksie met H 2 O Afname in entropie – minder bevoordeel More interactions with H 2 O molecules Decrease in entropy – less favorable.

Scene 7 (6m 11s)

2) Hidrofobiese interaksies dryf proteien vouing aan 2) Hydrophobic interactions drive protein folding.

Scene 8 (7m 11s)

Basiese aminosure (His, Lys, Arg) en N terminaal.

Scene 9 (8m 26s)

4) Van der Waals interaksies is alomteenwoordig 4) Van der Waal interactions are ubiquitous.

Scene 10 (9m 1s)

4) Van der Waals interaksies is alomteenwoordig 4) Van der Waal interactions are ubiquitous.

Scene 11 (9m 18s)

Nie kovalente interaksies werk saam in ‘n fyn balans om die prote ïen se sekondêre struktuur te stabiliseer Interaksies vind plaas : Binne die proteïenstruktuur Tussen proteïen en water oplossing Al die inligting nodig vir vouing – in die aminosuur volgorde van die peptied Verstaan nog nie heeltemal hoe die proteïen hierdie inligting herken en interpreteer nie Non-covalent interactions work together in a delicate balance to stabilize the protein’s secondary structure Interaction take place Inside the protein structure Between the protein and water solution All the information necessary for folding – in the amino acid sequence of the peptide Do not yet understand how the protein recognizes and interprets this information.

Scene 12 (12m 12s)

Sekondêre strukture van proteïene Definisie: Die sekondêre struktuur van ‘n proteïen word gevorm tussen segmente van die polipeptiedketting wat deur waterstofbrug-vorming tussen peptiedbande in diskrete en herkenbare strukture verbind word. Secondary structures of proteins Definition: The secondary structure of proteins is formed where segments of the polypeptide chain becomes linked through hydrogen bonds between peptide bonds, resulting in the formation of recognizable regular structures..

Scene 13 (12m 53s)

Die ontdekking deur Linus Pauling Ons begrip van die proteïen sekondêre struktuur het sy oorsprong in die merkwaardige werk van Linus Pauling, moontlik die grootste chemikus van die twintigste eeu. Hy het al in die 1930's x-straal diffraksie studies van aminosure en klein peptiede begin, met die doel om uiteindelik proteïenstruktuur te analiseer. In die vroeë 1950's het Pauling en sy medewerkers hierdie data saam met ongewone wetenskaplike intuïsie gebruik om 'n sistematiese analise van die moontlike normale konformasies van die polipeptiedketting te begin. Hulle het verskeie beginsels gepostuleer wat enige sodanige struktuur moet gehoorsaam . The discovery by Linus Pauling Our understanding of the protein secondary structure had its origins in the remarkable work of Linus Pauling, perhaps the greatest chemist of the twentieth century. As early as the 1930’s he had begun x-ray diffraction studies of amino acids and small peptides, with the aim of eventually analyzing protein structure. In the early 1950’s, Pauling and his collaborators used this data together with unusual scientific intuition to begin a systematic analysis of the possible regular conformations of the polypeptide chain. They postulated several principles that any such structure must obey..

Scene 14 (13m 6s)

Die ontdekking deur Linus Pauling (vervolg). The discovery by Linus Pauling (continues).

Scene 15 (13m 40s)

Proteïenstruktuur is afhanklik van die amiedvlak.

Scene 16 (14m 33s)

Die ontdekking deur Linus Pauling (vervolg). The discovery by Linus Pauling (continues).

Scene 17 (15m 28s)

Proteïenstruktuur is afhanklik van die amiedvlak.

Scene 18 (15m 48s)

Proteïenstruktuur is afhanklik van die amiedvlak.

Scene 19 (16m 12s)

Die ontdekking deur Linus Pauling (vervolg). The discovery by Linus Pauling (continues).

Scene 20 (17m 35s)

Nonly»nded contact radius 11 Non bonded contact radius 00 00 O 1800 d) = 1800, A further rotation of 1200 removes the bulky carbonyl group as Far as possible from the side chain = 00,.

Scene 21 (18m 3s)

Die Ramachandran diagram voorspel sekondêre struktuur o.g.v . Φ (phi) en ψ (psi ).

Scene 22 (20m 31s)

BCHN213. Leereenheid 9.1 Proteïene: Sekondêre struktuur.